Schopnost vazebné molekuly kyslíku s hemovými proteiny je to, co dělá rozdíl v obou molekulách. Hemoglobin se nazývá tetramerický hemoprotein, zatímco myoglobin se nazývá monomerní protein. Hemoglobin se nachází systematicky po celém těle, zatímco myoglobin se nachází pouze ve svalových tkáních.
Hemoglobin je vyroben z proteinové a protetické skupiny a je dobře známý pro přepravu kyslíkového pigmentu. Je to nejdůležitější část pro udržení života, protože funguje při transportu kyslíku i oxidu uhličitého v těle.
Myoglobin funguje pouze pro svalové buňky tím, že přijímá kyslík z RBC a dále ho přenáší do mitochondriální organely svalových buněk. Následně se tento kyslík používá pro buněčné dýchání k vytvoření energie. V tomto článku se budeme zabývat pozoruhodnými body, které odlišují hemoglobin a myoglobin.
Srovnávací tabulka
| Základ pro srovnání | Hemoglobin | Myoglobin |
|---|---|---|
| Počet řetězců | Hemoglobin má 4 řetězce dvou různých typů - alfa a beta, delta, gama nebo epsilon (v závislosti na typu hemoglobinu). | Obsahuje jednotlivé polypeptidové řetězce. |
| Typ struktury | Tetramer. | Monomer. |
| Vázání | Spojuje CO2, CO, NO, O2 a H +. | Se váže k O2, pevně a pevně. |
| Jejich přítomnost | Systematicky po celém těle. | Ve svalových buňkách. |
| Druhy křivek | Sigmoidní vazebná křivka. | Hyperbolická křivka. |
| Také známý jako | Hb. | Mb. |
| Role | Hemoglobin je transportován spolu s krví do celého těla a přenáší kyslík. | Myoglobin dodává kyslík pouze do svalů, což je užitečné při nedostatku kyslíku. |
| Koncentrace v krvi | Vysoký RBC. | Nízký. |
Definice hemoglobinu
Hemoglobin je molekula bílkoviny hemu, která se nachází v červených krvinkách, přenáší kyslík z plic do tkáně těla a vrací oxid uhličitý z tkáně zpět do plic.
Hemoglobin má menší afinitu k vazbě kyslíku a jeho koncentrace je vyšší v RBC (červené krvinky). Když se tedy kyslík váže na první podjednotku hemoglobinu, mění se na kvartérní strukturu proteinu, a tím usnadňuje vazbu dalších molekul.
V těle by měla být přítomna standardní hladina Hb, která se může pohybovat v širokém rozmezí podle věku a pohlaví dané osoby. Anémie je stav, kdy hladina Hb nebo červených krvinek přítomných v krvi klesá.
Struktura hemoglobinu
Hemoglobin obsahuje hemovou skupinu, která je proteinem a je držena nekovalentně . Rozdíl spočívá v globinové části, která má různé uspořádání aminokyselin u různých zvířat.
„ Heme “ je centrální železo, připojené ke čtyřem pyrrolním prstenům. Železo je ve formě železitého iontu, zatímco pyrrolové kruhy jsou připojeny methylenovými můstky.
Globin - proteinová část, je dimer heterodimeru (alfa-beta), což znamená, že jsou spojeny čtyři proteinové molekuly, ve kterých mohou být přítomny dva alfa globulinové a další dva řetězce beta, delta, gama nebo epsilon-globulin, které závisí na typ hemoglobinu. Tento globulinový řetězec obsahuje „porfyrinovou“ sloučeninu, která obsahuje železo.
Hemoglobin (lidé) se skládá ze dvou alfa a dvou beta podjednotek, kde každá alfa podjednotka má 144 zbytků a beta-podjednotka má 146 zbytků. Pomáhá při přenosu kyslíku v celém těle.
Význam hemoglobinu
- Dává krvi barvu.
- Hemoglobin působí jako nosič pro přepravu kyslíku a oxidu uhličitého.
- Hraje roli v metabolismu erytrocytů.
- Působí jako fyziologicky aktivní katabolity.
- Pomáhá udržovat pH.
Druhy hemoglobinu
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embryonální hemoglobin.
- Glykosylovaný hemoglobin.
- Fetální hemoglobin (Hb-A1).
Definice myoglobinu
Myoglobin je druh hemových proteinů, který slouží jako intracelulární úložiště kyslíku. Během deprivace kyslíku se vázaný kyslík nazývaný oxymyoglobin uvolňuje ze své vázané formy a dále se používá pro jiné metabolické účely.
Protože myoglobin má terciární strukturu, která je snadno rozpustná ve vodě, ve které jsou její znaky, které jsou vystaveny na povrchu molekul, hydrofilní, zatímco molekuly, které jsou zabaleny do vnitřku molekuly, jsou hydrofobní povahy. Jak již bylo uvedeno, jedná se o monomerní protein s molekulovou hmotností 16 700, což je jedna čtvrtina hmotnosti hemoglobinu.
Struktura myoglobinu
Skládá se z nes helikálních oblastí, od A po H, což jsou pravotočivé alfa helixy, a 8 v počtu. Struktura myoglobinu je podobná jako u hemoglobinu.
Myoglobin má také protein zvaný heme, který obsahuje železo a bílkovinám dává červenou a hnědou barvu. Existuje v sekundární struktuře proteinu, který má lineární řetězec aminokyselin. Obsahuje jednu podjednotku alfa helixů a beta listy a přítomnost vodíkové vazby označila jeho stabilizaci.
Myoglobin pomáhá při transportu a ukládání kyslíku ve svalových buňkách, což pomáhá při práci svalů dodáváním energie. Vazba kyslíku je pevnější s myoglobinem, protože žilní krev se kombinuje pevněji než hemoglobin.
Myoglobin se většinou nachází ve svalech, což je užitečné pro organismy při nedostatku kyslíku. Velryby a tuleňů obsahují velké množství myoglobinu. Účinnost dodávky kyslíku je menší ve srovnání s účinností hemoglobinu.
Význam myoglobinu
- Myoglobin má silnou afinitu k vazbě na kyslík, díky čemuž je schopen účinně jej ukládat do svalů.
- Pomáhá tělu vyhladovět kyslíkem, zejména v anaerobní situaci.
- Přenášejte kyslík do svalových buněk.
- Pomáhá také při regulaci tělesné teploty.
Klíčové rozdíly mezi hemoglobinem a myoglobinem
Obě molekuly mají schopnost vazby kyslíku, jak je diskutováno výše, následující jsou hlavní rozdíly.
- Hemoglobin má čtyři řetězce dvou různých typů - alfa a beta, gama nebo epsilon (v závislosti na typu hemoglobinu) a vytváří strukturu tetrameru, zatímco myoglobin obsahuje jeden polypeptidový řetězec tzv. Monomer, ačkoli oba mají centrální ion jako železo a ligand vázající se jako kyslík.
- Hemoglobin se váže s O2, CO2, CO, NO, BPH a H +, zatímco myoglobin se váže pouze s O2.
- Dodává hemoglobin spolu s krví systémově do celého těla, zatímco myoglobin dodává kyslík pouze do svalů .
- Hemoglobin, který je také známý jako Hb, je ve RBC přítomen ve větším množství než myoglobin, také známý jako Mb .
- Hemoglobin je transportován spolu s krví do všech částí těla, pomáhá také při transportu kyslíku; Myoglobin poskytuje kyslík do svalů, což je užitečné, když je potřeba kyslíku krví.
Podobnosti
Oba obsahují jako centrální kov protein obsahující železo.
Oba jsou kulovité bílkoviny.
Oba mají ligand jako kyslík (O2).
Závěr
Lze tedy říci, že hemoglobin a myoglobin jsou stejně a fyziologicky důležité, protože mají schopnost vázat kyslík. Byly to první molekuly, jejichž trojrozměrná struktura byla objevena rentgenovou krystalografií. Abnormality ve složkách mohou vést k závažným onemocněním a poruchám.
Hemoglobin a myoglobin se liší vazebnou afinitou k kyslíku. Ale jejich centrální kovový ion je stejný, stejně jako stejné molekuly vázající ligand. Oba jsou pro tělo důležité, protože bez nich si život neumíme představit
Žádné související příspěvky.
